BIOCHEM2027 전문교과 · 1.2
2027학년도 · 고등학교 전문교과 · 생화학

1.2 화학적 기반

탄소 골격과 작용기, 세포의 작은 분자, 분자량과 몰질량, 거대분자의 결합, 입체배열과 입체형태, 입체특이성, 파스퇴르와 광학 활성.

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생체분자는 다양한 작용기를 가진 탄소화합물이다

  • 탄소는 공유결합 4개로 사슬·가지·고리 골격을 형성 → 구조 다양성의 근원
  • 단일결합은 회전 가능, 이중결합은 π결합으로 회전 제한 → 분자 유연성과 평면성이 결정
  • 작용기 = 분자에 일정한 반응성·물리화학적 성질을 부여하는 원자단
  • 주요 작용기: 하이드록실(수소결합)·카보닐(친핵성 공격 대상)·카복실(양성자 방출)·아미노(양성자 수용)·설프하이드릴(이황화결합)·인산(음전하·수화)·메틸·아마이드
  • 실제 분자는 여러 작용기가 함께 존재 → 글리신(아미노+카복실), 포도당(다수 OH+카보닐), 젖산(OH+카복실), 시스테인(SH)
  • 생체 수용액에서 아미노산은 NH₃⁺와 COO⁻를 함께 갖는 쯔비터 이온으로 존재
  • pH가 pKa보다 높으면 카복실은 COO⁻, 아미노는 중성형 우세 → 전하·용해도·결합 친화력 변화
NOTE화학적 정확성 생체 수용액에서 아미노산은 흔히 NH₃⁺와 COO⁻를 함께 갖는 쯔비터 이온(zwitterion) 형태로 존재한다. 구조식에 중성형이 표시되어 있더라도 실제 주요 화학종은 pH에 따라 달라진다.
NOTE개념 확인 작용기의 존재만으로 수용액의 실제 전하를 단정할 수 없다. 분자의 pKa, 용액의 pH, 인접한 작용기의 영향까지 고려해야 한다.
02

세포에는 공통적으로 활용되는 작은 분자들이 있다

  • 세포 공통 저분자: 단당류·아미노산·뉴클레오타이드·유기산·지방산·보조인자·무기 이온
  • 중심 대사 = 포도당 → 피루브산 → 아세틸-CoA로 이어지며 여러 경로의 교차점 형성
  • ATP = 인산기 전달 또는 가수분해 결합으로 반응을 추진하는 공통 에너지 통화
  • ATP 가수분해가 유리한 이유는 ‘결합에 에너지가 저장’이 아니라 생성물의 공명 안정화·수화·전하·엔트로피 효과
  • NAD⁺/NADH·FAD/FADH₂ = 전자 2개+양성자 1개에 해당하는 환원 당량 운반
  • 조효소 A = 티오에스터 형태로 아실기 운반 → 공통 전달체가 서로 다른 경로를 연결
NOTE혼동 주의 ATP의 A는 아데닌, T는 tri(인산기 세 개), P는 phosphate를 뜻한다. ATP는 RNA 합성의 구성 단위인 동시에 여러 과정의 에너지 결합에 관여한다. NADH와 NADPH는 구조가 비슷하지만 효소의 선택성과 대사적 역할이 반드시 같지는 않다.
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[별도 설명 1-1] 분자량, 분자질량과 그 단위

  • 분자질량(한 분자, Da 또는 kg) · 상대분자질량 Mr(무차원) · 몰질량(g/mol)은 서로 다른 개념
  • 돌턴 Da = 1u = ¹²C 원자 질량의 1/12 ≈ 1.66054×10⁻²⁷kg
  • 포도당 C₆H₁₂O₆ → Mr = 180.156 (한 분자 180.156Da, 1mol 180.156g)
  • 단백질 50kDa → 몰질량 50,000g/mol, 0.10μmol는 5.0mg
  • 펩타이드 결합 n−1개 생성 시 물 n−1분자 질량만큼 감소(Gly-Gly = 2×75.07−18.015 = 132.125g/mol)
  • 실제 단백질은 번역 후 변형·보조인자·소단위체 조합으로 질량이 달라지고, 질량분석에서는 단일동위원소 질량을 사용
NOTE정밀도와 한계 단백질은 번역 후 변형, 결합된 보조인자, 소단위체 조합에 따라 실제 질량이 달라질 수 있다. 표에서 사용한 값은 평균 원자량과 대표적인 분자 상태에 기초한 계산 또는 근삿값이다. 질량분석에서는 특정 동위원소 조성의 단일동위원소 질량을 따로 사용하는 경우가 있다.
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거대분자는 세포의 주요 구성 성분이다

  • 고분자 3종(단백질·다당류·핵산)은 단량체의 공유결합 반복 중합체, 지질은 그 관계로 설명되지 않음
  • 단백질 = 아미노산·펩타이드 결합 / 다당류 = 단당류·글리코시드 결합 / 핵산 = 뉴클레오타이드·3′-5′ 인산다이에스터 결합
  • 축합·가수분해는 총괄 화학량론일 뿐, 실제 세포 합성은 활성화 전구체(tRNA·뉴클레오사이드 삼인산)와 리보솜을 필요로 함
  • 서열이 접힘을 제약하고 3차원 구조가 기능을 결정 / 핵산은 염기 상보성으로 정보 저장·복제
  • 같은 단당류도 결합 위치·입체배열·가지 형성에 따라 녹말·글리코젠·셀룰로스로 갈림
  • 고분자화하면 같은 질량에서 입자 수가 줄어 삼투압에 영향
  • 단백질 구조 4단계 = 1차 서열 / 2차 α-나선·β-병풍 / 3차 한 사슬의 전체 접힘 / 4차 여러 사슬의 조립(고정 구조가 아닌 유연 영역도 존재)
NOTE용어 구별 이 절에서 설명하는 단백질의 ‘3차 구조(tertiary structure)’와 다음 절의 ‘입체배열(configuration)·입체형태(conformation)’는 서로 다른 분류 체계다. 두 표현을 동의어처럼 사용하면 안 된다.
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생체분자의 3차원 구조는 입체배열과 입체형태로 설명한다

  • 분자식이 같아도 연결 순서가 다르면 구조 이성질체, 연결이 같고 공간 배치가 다르면 입체이성질체
  • 입체배열(configuration) = 단일결합 회전으로 바뀌지 않는 차이(거울상 이성질체·E/Z)
  • 입체형태(conformation) = 단일결합 회전·접힘으로 달라지는 배치, 리간드 결합이 평형을 이동시킴
  • 카이랄 = 거울상과 겹쳐지지 않음, 서로 다른 치환기 4개가 붙은 탄소가 카이랄 중심(모든 카이랄 분자가 중심을 갖지는 않음)
  • 거울상 이성질체는 비카이랄 환경에서 물성이 같지만 편광 회전 방향이 반대이고 카이랄 효소·수용체와의 상호작용이 다름
  • D/L(상대배열) · R/S(CIP 절대배열) · (+)/(−)(관측 회전 방향)는 서로 다른 체계 → 기계적 변환 불가
  • D가 반드시 (+)도 아니고, 표준 α-아미노산은 대부분 L형이며 글리신은 카이랄 중심 없음, L-시스테인은 R
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[별도 설명 1-2] 루이 파스퇴르와 광학 활성: 포도주에 있는 진리

  • 1848년 파스퇴르 = 같은 조성의 타르타르산염이 왜 다른 광학 활성을 보이는가라는 질문에서 출발
  • 관찰→분류→분리→측정의 순서: 거울상 결정을 직접 분리해 각 용액의 편광 회전을 측정
  • 두 거울상이 동량이면 회전이 상쇄되어 겉보기 광학 활성이 0
  • 결론 = 분자 성질이 조성뿐 아니라 비대칭적 공간 배열에 달려 있음
  • 편광 측정 α = [α]·l·c, 자당 [α]D,20 ≈ +66.5 → 10%(w/v)·10cm에서 약 +6.65°
  • 회전각 0만으로 비카이랄을 단정할 수 없음(라세미 혼합물도 0)
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생체분자 사이의 반응은 입체특이성을 보일 수 있다

  • 단백질이 L-아미노산으로 만들어져 활성 부위 자체가 카이랄한 공간을 형성
  • 거울상 기질은 활성 부위와 만드는 상호작용 배치가 달라 결합 친화도·반응 속도가 달라짐
  • 입체특이적 = 기질 배열 차이가 다른 결과·경로로 이어짐 / 입체선택적 = 여러 생성물 중 한쪽이 우세
  • 열쇠-자물쇠를 넘어 유도 적합과 기존 입체형태 중 선택적 안정화로 설명
  • 생명체의 카이랄 선택: 단백질 L-α-아미노산, 핵산 D-당 / 다만 세균 세포벽 펩티도글리칸에는 D-아미노산 존재
2027학년도 고등학교 전문교과 · 생화학 · 박상일(아산고등학교) · 본 인쇄물의 참조 자료는 본문 뒤 부록으로 이어집니다.
참조 자료
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