2027학년도 · 고등학교 전문교과 · 생화학

3.4 단백질의 1차 구조

서열이 기능을 결정, 서열 분석, 질량분석, 화학 합성, 진화 정보.

8 SECTIONS표 6그림 20인쇄 지원

01

4.1 단백질의 기능은 아미노산 서열에 의존한다

직접 측정(에드만 분해·질량분석)과 유전자 서열로부터의 번역 예측이 상호보완
데이터베이스는 접근번호·서열 길이·검토 상태·변형 위치·아이소폼 정보를 함께 제공
FASTA 형식 = 헤더(식별자·설명) + 서열
전구체와 성숙 단백질의 서열이 다를 수 있어 어느 단계인지 확인 필요

그림 3.4-1문자 약호로 나타낸 예시 펩타이드의 N→C 방향. 그림의 서열은 교육용 모형이다.

표 3.4-1서열 표기 관례

그림 3.4-2곁사슬의 화학적 성질에 따른 아미노산 치환의 해석. 영향은 위치와 구조 맥락에 따라 달라진다.

그림 3.4-3정상 β-글로빈과 HbS의 서열 차이. 개시 Met 포함 표기와 성숙 단백질의 잔기 번호를 구분한다.

그림 3.4-4차 서열에서 접힘과 기능으로 이어지는 정보 흐름. 실제 기능은 서열 외 요인의 영향도 받는다.

02

4.2 수많은 단백질의 아미노산 서열이 밝혀졌다

에드만 분해 = N-말단부터 순차적으로 잔기를 떼어내 판독, N-말단 봉쇄 시 실패
특정 위치 절단(트립신·CNBr) 후 중첩 펩타이드를 정렬해 전체 서열 재구성
고전 방법은 짧은 서열과 변형 확인에 여전히 유용

그림 3.4-5유전자에 기록된 정보와 실제 시료에서 관찰하는 성숙 단백질 사이의 차이.

그림 3.4-6실제 데이터베이스 접근번호 P68871을 예로 든 서열 레코드의 구성.

그림 3.4-7FASTA 표기의 구성. 일부 서열과 표시 형식을 보여 주며 생략 부분은 …으로 표시했다.

표 3.4-2데이터베이스 기록에서 확인할 항목

03

4.3 단백질 화학의 고전적 서열 분석 방법

질량분석 = 이온의 m/z를 측정해 펩타이드 질량과 단편 패턴을 얻음
b 이온(N-말단 측)·y 이온(C-말단 측) 단편의 질량 차이로 서열 판독
장점: 복잡한 혼합물·번역 후 변형 동시 분석 / 한계: 이온 누락·이성질 잔기 구별 곤란
유전자 번역 예측은 빠르지만 성숙 형태·변형을 반영하지 못함

그림 3.4-8에드만 분해의 개념적 순환 과정. 잔기는 N-말단에서부터 차례로 확인된다.

그림 3.4-9트립신과 CNBr의 대표적인 절단 특이성. 교육용 개념 그림이다.

그림 3.4-10교육용 모형 서열에서 트립신·CNBr로 얻은 중첩 절편의 관계.

그림 3.4-11단백질 서열 연구의 분석법 발전. 세 방법은 목적에 따라 상호 보완적으로 활용된다.

04

4.4 질량분석법은 아미노산 서열 결정의 대체 경로를 제공한다

고체상 펩타이드 합성(SPPS) = 수지에 잔기를 순차 결합 후 절단·정제
각 단계 수율 q가 n단계 누적되면 최종 수율은 qⁿ으로 급감
예: q=0.95에서 20단계면 약 36% → 긴 펩타이드일수록 효율 저하
긴 단백질은 단편 합성 후 연결(네이티브 화학 결찰)로 접근

그림 3.4-12바텀업 프로테오믹스의 기본 과정. 전구체 선택과 단편화 이후 서열을 해석한다.

그림 3.4-13Ala–Gly–Ser(AGS)의 b/y 단편 이온 방향을 나타낸 개념도.

표 3.4-3단일동위원소 잔기 질량

그림 3.4-14AGS 펩타이드의 이론적 b/y 이온 위치. 피크 강도는 설명을 위한 임의값이며 실측 스펙트럼이 아니다.

그림 3.4-15대표적인 번역 후 변형의 단일동위원소 질량 증가 예. 질량 차이만으로 결합 위치가 확정되지는 않는다.

표 3.4-4서열 분석 방법 비교

05

4.5 작은 펩타이드와 단백질은 화학적으로 합성할 수 있다

서열에서 추정 가능한 성질: 소수성 구간(막 관통), Lys·Arg 밀집(핵 이동 신호), Ser·Thr·Tyr 보존(인산화 후보), Cys 배열(이황화결합)
보존된 촉매 잔기 후보는 활성 부위 가설로 이어짐
서열 추정은 가설일 뿐, 돌연변이·활성 측정으로 검증 필요

그림 3.4-16고체상 펩타이드 합성의 기본 순환. 보호기 제거·결합을 반복하여 사슬을 길게 만든다.

그림 3.4-17반응 단계 수율(q)이 최종 이론 산물 비율(qⁿ)에 미치는 영향. 독립·동일 수율의 단순 모형.

06

4.6 아미노산 서열은 중요한 생화학적 정보를 제공한다

서열 정렬로 상동 관계와 보존 정도를 파악
계통수는 분기 순서를 통계적으로 추정한 가설, 모형과 자료 선택에 의존
수평적 유전자 이동·유전자 중복·소실이 단순 계통 해석을 복잡하게 함

표 3.4-5서열 특징을 가설로 읽기

07

4.7 단백질 서열은 지구상 생명체의 역사를 밝힌다

서열 로고 = 각 위치의 잔기 빈도와 정보량을 글자 높이로 표현
완전 보존 위치는 기능적 제약이 강한 곳일 가능성
로고는 기술적 요약이며 그 자체로 메커니즘을 증명하지 않음

그림 3.4-18서열 정렬의 단순 모형. 같은 위치를 비교하되 생물종과 잔기 대응의 근거를 확인해야 한다.

그림 3.4-19서열 비교로 구축할 수 있는 유전자 계통수의 개념 모형. 시간척도를 나타내는 실제 계통수는 아니다.

08

별도설명 3-2 | 공통 서열과 서열 로고

공통 서열·서열 로고 = 별도 설명으로, 본 웹 교재에서는 요지만 유지

NOTE주의: 로고에서 글자가 크다는 사실만으로 그 잔기가 기능적으로 필수라고 확정할 수 없다. 보존성은 표본의 계통적 편향과 데이터 선정, 배경 아미노산 빈도, 정렬 방법의 영향을 받는다. 따라서 로고를 실험적 기능 자료와 함께 읽어야 한다.

그림 3.4-20교육용 가상 단백질 8개 서열의 로고. 정보량을 글자 높이에 반영했으며 소표본 편향 보정은 생략했다.

표 3.4-6가상 정렬에서 잔기 보존 정도

참조 자료 · References

**표 3.4-1**서열 표기 관례
구분	표기 예	의미
3문자 약호	Ala–Gly–Ser	잔기 순서를 풀어 쓴 표시
1문자 약호	AGS	서열 데이터베이스에서 널리 사용하는 표시
서열 방향	N–A–G–S–C	N-말단에서 C-말단 방향
잔기 번호	Ser3 또는 S3	N-말단을 1번으로 하는 위치 표시

**표 3.4-2**데이터베이스 기록에서 확인할 항목
정보	연구에서 확인할 질문
접근번호	분석 대상이 어떤 레코드에 해당하는가?
서열 길이	전구체와 성숙 단백질 중 무엇을 표시하는가?
검토 상태	실험적 검증 및 문헌 근거가 있는가?
변형 위치	인산화·당화·절단의 증거가 있는가?
아이소폼	서로 다른 전사체에서 생성된 서열이 존재하는가?

**표 3.4-3**단일동위원소 잔기 질량
아미노산 잔기	1문자	단일동위원소 잔기 질량 (Da)
글리신	G	57.02146
알라닌	A	71.03711
세린	S	87.03203
발린	V	99.06841
라이신	K	128.09496
글루탐산	E	129.04259

**표 3.4-4**서열 분석 방법 비교
방법	핵심 출력	장점	주요 한계
에드만 분해	N-말단 순차 잔기	서열 직접 판독	N-말단 봉쇄·길이 제한
LC–MS/MS	m/z·단편 패턴	복잡한 시료와 변형 탐색	이온 누락·이성질 잔기 구별
유전자 번역 예측	예상 아미노산 서열	빠르고 높은 처리량	성숙 형태·변형 확인 불가

**표 3.4-5**서열 특징을 가설로 읽기
서열 관찰	가능한 해석	반드시 고려할 사항
소수성 아미노산이 긴 구간에 많음	막 관통 나선 후보	신호펩타이드·단백질 맥락
Lys·Arg가 풍부한 짧은 구간	핵 이동 신호 후보	수입 수용체 결합 실험
Ser·Thr·Tyr 보존	인산화 가능 위치 후보	실제 변형 측정 필요
Cys 잔기의 조합	이황화결합 가능성	환원 환경·연결 짝 확인
보존된 촉매 잔기 후보	활성 부위 가설	돌연변이·효소 반응 평가

**표 3.4-6**가상 정렬에서 잔기 보존 정도
위치	가상 정렬에서 나타나는 조성	결과 해석
1	M: 8/8	완전 보존
3	T: 7/8, S: 1/8	대체로 보존
4	A: 5/8, V: 3/8	상대적으로 다양한 위치
6	R: 8/8	완전 보존

문자 약호로 나타낸 예시 펩타이드의 N→C 방향. 그림의 서열은 교육용 모형이다. — 그림 3.4-1문자 약호로 나타낸 예시 펩타이드의 N→C 방향. 그림의 서열은 교육용 모형이다.

곁사슬의 화학적 성질에 따른 아미노산 치환의 해석. 영향은 위치와 구조 맥락에 따라 달라진다. — 그림 3.4-2곁사슬의 화학적 성질에 따른 아미노산 치환의 해석. 영향은 위치와 구조 맥락에 따라 달라진다.

정상 β-글로빈과 HbS의 서열 차이. 개시 Met 포함 표기와 성숙 단백질의 잔기 번호를 구분한다. — 그림 3.4-3정상 β-글로빈과 HbS의 서열 차이. 개시 Met 포함 표기와 성숙 단백질의 잔기 번호를 구분한다.

차 서열에서 접힘과 기능으로 이어지는 정보 흐름. 실제 기능은 서열 외 요인의 영향도 받는다. — 그림 3.4-4차 서열에서 접힘과 기능으로 이어지는 정보 흐름. 실제 기능은 서열 외 요인의 영향도 받는다.

유전자에 기록된 정보와 실제 시료에서 관찰하는 성숙 단백질 사이의 차이. — 그림 3.4-5유전자에 기록된 정보와 실제 시료에서 관찰하는 성숙 단백질 사이의 차이.

실제 데이터베이스 접근번호 P68871을 예로 든 서열 레코드의 구성. — 그림 3.4-6실제 데이터베이스 접근번호 P68871을 예로 든 서열 레코드의 구성.

FASTA 표기의 구성. 일부 서열과 표시 형식을 보여 주며 생략 부분은 …으로 표시했다. — 그림 3.4-7FASTA 표기의 구성. 일부 서열과 표시 형식을 보여 주며 생략 부분은 …으로 표시했다.

에드만 분해의 개념적 순환 과정. 잔기는 N-말단에서부터 차례로 확인된다. — 그림 3.4-8에드만 분해의 개념적 순환 과정. 잔기는 N-말단에서부터 차례로 확인된다.

트립신과 CNBr의 대표적인 절단 특이성. 교육용 개념 그림이다. — 그림 3.4-9트립신과 CNBr의 대표적인 절단 특이성. 교육용 개념 그림이다.

교육용 모형 서열에서 트립신·CNBr로 얻은 중첩 절편의 관계. — 그림 3.4-10교육용 모형 서열에서 트립신·CNBr로 얻은 중첩 절편의 관계.

단백질 서열 연구의 분석법 발전. 세 방법은 목적에 따라 상호 보완적으로 활용된다. — 그림 3.4-11단백질 서열 연구의 분석법 발전. 세 방법은 목적에 따라 상호 보완적으로 활용된다.

바텀업 프로테오믹스의 기본 과정. 전구체 선택과 단편화 이후 서열을 해석한다. — 그림 3.4-12바텀업 프로테오믹스의 기본 과정. 전구체 선택과 단편화 이후 서열을 해석한다.

Ala–Gly–Ser(AGS)의 b/y 단편 이온 방향을 나타낸 개념도. — 그림 3.4-13Ala–Gly–Ser(AGS)의 b/y 단편 이온 방향을 나타낸 개념도.

AGS 펩타이드의 이론적 b/y 이온 위치. 피크 강도는 설명을 위한 임의값이며 실측 스펙트럼이 아니다. — 그림 3.4-14AGS 펩타이드의 이론적 b/y 이온 위치. 피크 강도는 설명을 위한 임의값이며 실측 스펙트럼이 아니다.

대표적인 번역 후 변형의 단일동위원소 질량 증가 예. 질량 차이만으로 결합 위치가 확정되지는 않는다. — 그림 3.4-15대표적인 번역 후 변형의 단일동위원소 질량 증가 예. 질량 차이만으로 결합 위치가 확정되지는 않는다.

고체상 펩타이드 합성의 기본 순환. 보호기 제거·결합을 반복하여 사슬을 길게 만든다. — 그림 3.4-16고체상 펩타이드 합성의 기본 순환. 보호기 제거·결합을 반복하여 사슬을 길게 만든다.

반응 단계 수율(q)이 최종 이론 산물 비율(qⁿ)에 미치는 영향. 독립·동일 수율의 단순 모형. — 그림 3.4-17반응 단계 수율(q)이 최종 이론 산물 비율(qⁿ)에 미치는 영향. 독립·동일 수율의 단순 모형.

서열 정렬의 단순 모형. 같은 위치를 비교하되 생물종과 잔기 대응의 근거를 확인해야 한다. — 그림 3.4-18서열 정렬의 단순 모형. 같은 위치를 비교하되 생물종과 잔기 대응의 근거를 확인해야 한다.

서열 비교로 구축할 수 있는 유전자 계통수의 개념 모형. 시간척도를 나타내는 실제 계통수는 아니다. — 그림 3.4-19서열 비교로 구축할 수 있는 유전자 계통수의 개념 모형. 시간척도를 나타내는 실제 계통수는 아니다.

교육용 가상 단백질 8개 서열의 로고. 정보량을 글자 높이에 반영했으며 소표본 편향 보정은 생략했다. — 그림 3.4-20교육용 가상 단백질 8개 서열의 로고. 정보량을 글자 높이에 반영했으며 소표본 편향 보정은 생략했다.

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