2027학년도 · 고등학교 전문교과 · 생화학

4.2 단백질의 2차 구조

α 나선, β 판, β 돌이, 이면각, 원형이색성.

7 SECTIONS표 5그림 20인쇄 지원

01

2.1 α 나선은 흔한 단백질 2차 구조다

α 나선 = 3.6잔기/회전, 피치 0.54nm, 잔기당 0.15nm 상승
C=O(i)···H–N(i+4)의 규칙적 주사슬 수소결합
대부분 오른손 감김, 곁사슬은 축 바깥으로 돌출
대표 이면각 φ≈−57°, ψ≈−47°
나선 길이 = 잔기 수 × 0.15nm로 근사

나선 축 방향 Cα 끝점 간 거리 ≈ (n−1) × 0.15 nm

NOTE핵심 수소결합은 i번째 잔기의 주사슬 카보닐 산소(C=O)와 i+4번째 잔기의 주사슬 아마이드 수소(N–H) 사이에 형성된다. 이 규칙이 반복되면 많은 주사슬 극성기가 만족스러운 수소결합 상대를 갖게 된다. 곁사슬(R기)은 대체로 나선축에서 바깥쪽을 향한다.

그림 4.2-2펩타이드 주사슬의 연속 원자와 φ·ψ·ω 회전축을 단순화한 그림. 실제 이면각은 네 원자의 공간 배치로 정한다.

그림 4.2-3α 나선의 3차원 기하학을 나타낸 모형. 평균값 3.6잔기/회전, 5.4 Å/회전, 1.5 Å/잔기를 표시했다.

그림 4.2-4α 나선에서 반복되는 주사슬의 i→i+4 수소결합을 잔기 번호로 도식화했다. 실제 공간 배치는 나선형이다.

표 4.2-1α 나선의 기하학적 특징

그림 4.2-5α 나선의 회전과 축 방향 길이. 계산식은 이상화된 구조를 가정한다.

02

[별도설명 4-1] 오른손 감김과 왼손 감김을 구별하는 방법

오른손·왼손 감김 구분 = 축 방향에서 주사슬이 시계 방향으로 진행하는지 확인
단백질 α 나선은 거의 예외 없이 오른손 감김

그림 4.2-6오른손 감김과 왼손 감김의 축 방향 진행을 비교한 3차원 개념도.

03

2.2 아미노산 서열이 α 나선 안정성에 영향을 준다

Ala·Leu·Glu·Met은 나선 성향 높음, Gly·Pro는 낮음
Pro는 N–H가 없어 i→i+4 수소결합 불가 → 나선 내부에서 파괴적, 시작·굽힘 위치에서 관찰
곁사슬 전하의 인력·반발과 소수성 패턴이 나선 안정성에 영향
양친매성 나선은 표면 상호작용에 기여

그림 4.2-7α 나선 바퀴(helical wheel)의 개략 모형. 잔기마다 약 100°씩 회전하며 서로 다른 곁사슬이 양면에 분포할 수 있다.

그림 4.2-8일부 아미노산의 나선 성향에 따른 상대 자유에너지 차이. Pace·Scholtz(1998)의 실험 기반 척도를 발췌했으며 Ala=0의 상대값이다. 값이 클수록 이 특정 척도에서 나

그림 4.2-9Pro와 Gly가 α 나선에 미치는 영향의 차이를 나타낸 개념도. 실제 영향은 서열 위치와 주변 구조에 따라 달라진다.

표 4.2-2나선 안정성에 미치는 서열 효과

04

2.3 β 입체형태는 폴리펩타이드 사슬을 판 구조로 조직화한다

β 가닥 = 확장된 주사슬, 인접 가닥 사이 수소결합으로 β 판 형성
평행·역평행·혼합 배열 가능, 곁사슬은 판 양면에 번갈아 분포
가닥 방향 잔기당 0.32~0.35nm로 α 나선보다 확장됨
병풍 모양은 인접 잔기의 φ·ψ가 번갈아 달라져 생김

그림 4.2-10역평행 β 판과 평행 β 판의 방향성 및 가닥 사이 수소결합을 나타낸 개략도. 화살표는 각 β 가닥의 N→C 방향을 나타낸다.

그림 4.2-11병풍형 β 가닥의 기하학과 교대로 뻗는 곁사슬. 이해를 돕기 위한 단순화된 측면도다.

그림 4.2-12α 나선과 β 가닥의 잔기당 축 방향 길이(대표 근삿값)의 비교.

표 4.2-3α 나선과 β 판의 비교

05

2.4 β 돌이는 단백질에서 흔하다

β 돌이 = 짧은 루프가 사슬 방향을 역전시키는 구조
Gly·Pro가 돌이 위치에 빈번, 표면에 노출되어 인식에 참여

그림 4.2-13네 잔기로 이루어진 β 돌이의 개념도. 그림의 호는 실제 결합 위치가 아닌 방향 전환을 강조한 모형이다.

그림 4.2-14대표적인 β 돌이 유형 I·II·I′·II′의 가운데 두 잔기에 대한 전형적 φ·ψ 값. 단백질에 따라 각도가 변한다.

06

2.5 흔한 2차 구조는 특징적인 이면각을 갖는다

φ·ψ는 각각 N–Cα, Cα–C 결합 주위 회전각
라마찬드란 도표 = 허용·불허 영역을 나타낸 지도, Gly는 허용 범위가 넓고 Pro는 좁음
대부분 잔기가 α 나선·β 영역에 분포

그림 4.2-15φ와 ψ의 정의에 사용되는 네 원자와 중심 회전축을 단순화한 구조 모형.

그림 4.2-16라마찬드란 도표의 주요 허용 영역을 나타낸 교육용 개념 모형. 실제 결정구조의 통계 분포나 검증용 경계와 일치한다고 가정하지 않는다.

그림 4.2-17Gly와 Pro의 허용 이면각 범위에 대한 정성적 비교. 실제 허용 영역의 형태와 비율은 구조 통계에 따라 다르다.

표 4.2-4흔한 국소 구조의 대표적 이면각

07

2.6 흔한 2차 구조는 원형이색성으로 측정할 수 있다

CD = 좌·우 원편광 흡광도 차이, 190~250nm far-UV가 2차 구조에 민감
α 나선은 208·222nm 음의 극소, β 판은 218nm 부근, 불규칙 구조는 198nm 부근
용액 상태의 평균 2차 구조 비율 추정에는 유용하나 특정 잔기 위치는 알 수 없음
농도·완충액·분석 모형에 따라 deconvolution 결과가 달라짐

그림 4.2-18CD 분석의 측정 원리. 좌·우 원편광의 흡광도 차이를 측정하며 시료의 2차 구조 정보가 스펙트럼에 반영된다.

그림 4.2-19대표적인 α 나선·β 판·불규칙 구조의 far-UV CD 스펙트럼을 교육용으로 모사한 그래프. 세로축은 임의 단위이며 실험 데이터가 아니다.

그림 4.2-20가상 α 60%·β 30%·불규칙 10% 신호를 단순 합성한 개념 그래프. 실제 단백질의 구조 분율을 측정한 결과가 아니다.

표 4.2-52차 구조 분석 방법

참조 자료 · References

**표 4.2-1**α 나선의 기하학적 특징
항목	α 나선의 대표값	과학적 의미
감김 방향	오른손 감김이 일반적	대부분의 단백질 α 나선에 해당
잔기 수/회전	약 3.6	한 잔기당 약 100° 회전
피치(pitch)	약 0.54 nm/회전	한 바퀴 돌 때 축 방향 길이
rise	약 0.15 nm/잔기	연속한 Cα의 축 방향 간격
수소결합	C=O(i)···H–N(i+4)	주사슬 내부의 규칙적 결합
대표 이면각	φ≈−57°, ψ≈−47°	잔기별 변화와 예외 존재

**표 4.2-2**나선 안정성에 미치는 서열 효과
요인	나선에 대한 일반적 영향	주의점
Ala, Leu 등	상대적으로 높은 나선 성향을 보일 수 있다	단백질 종류와 위치에 따라 달라진다
Gly	주사슬이 유연하여 나선 성향이 낮은 편이다	고리·돌이에서 중요한 역할
Pro	주사슬 고리, N–H 결여 등으로 내부 나선에 불리하다	나선 시작/굽힘 위치에서 관찰
곁사슬 전하	인력·반발·pH에 따라 안정성이 변할 수 있다	이온화 상태와 거리 고려
소수성/친수성 패턴	양친매성 나선을 만들어 표면 상호작용에 기여한다	단독으로 나선 형성을 증명하지는 않는다

**표 4.2-3**α 나선과 β 판의 비교
항목	α 나선	β 병풍구조
주요 형태	축을 중심으로 나선형	하나 이상의 뻗은 β 가닥이 판을 형성
수소결합	주사슬의 i→i+4	이웃 β 가닥 사이의 주사슬
곁사슬	대체로 나선 바깥쪽	판의 양면에 번갈아 분포
가닥 방향	한 나선 내부에서 진행	평행/역평행/혼합 가능
반복 기하학	약 0.15 nm/잔기(축 방향)	약 0.32~0.35 nm/잔기(가닥 방향)

**표 4.2-4**흔한 국소 구조의 대표적 이면각
대표 국소 구조	φ (대략)	ψ (대략)	설명
오른손 α 나선	−57°	−47°	음의 φ, 음의 ψ
β 가닥	−120°	+130°	넓은 β 영역에 분포
왼손 α 영역	+60°	+40°	일반적 비Gly 잔기에서는 드묾
β 돌이 유형 I의 가운데 두 잔기	−60°, −90°	−30°, 0°	서로 다른 두 중심 잔기의 조합

**표 4.2-5**2차 구조 분석 방법
분석 방법	주로 얻는 정보	주요 한계
far-UV CD	용액 속 2차 구조의 평균적 경향	특정 잔기의 구조 위치를 직접 결정 불가
X선 결정학	결정에 있는 원자 수준 좌표	결정화·결정의 성질에 의존
NMR	용액 속 원자 주변 환경·구조·동역학	크기·신호 중첩 등 제약
극저온 전자현미경	복합체·거대 단백질의 구조	시료 품질·크기·해상도 영향
FTIR	아마이드 진동에 따른 구조 정보	피크 중첩과 용매 영향

단백질을 이루는 대표적인 국소 구조. α 나선과 β 판은 주사슬 수소결합으로 안정화되고, 돌이와 고리는 구조요소를 연결한다. — 그림 4.2-1단백질을 이루는 대표적인 국소 구조. α 나선과 β 판은 주사슬 수소결합으로 안정화되고, 돌이와 고리는 구조요소를 연결한다.

펩타이드 주사슬의 연속 원자와 φ·ψ·ω 회전축을 단순화한 그림. 실제 이면각은 네 원자의 공간 배치로 정한다. — 그림 4.2-2펩타이드 주사슬의 연속 원자와 φ·ψ·ω 회전축을 단순화한 그림. 실제 이면각은 네 원자의 공간 배치로 정한다.

α 나선의 3차원 기하학을 나타낸 모형. 평균값 3.6잔기/회전, 5.4 Å/회전, 1.5 Å/잔기를 표시했다. — 그림 4.2-3α 나선의 3차원 기하학을 나타낸 모형. 평균값 3.6잔기/회전, 5.4 Å/회전, 1.5 Å/잔기를 표시했다.

α 나선에서 반복되는 주사슬의 i→i+4 수소결합을 잔기 번호로 도식화했다. 실제 공간 배치는 나선형이다. — 그림 4.2-4α 나선에서 반복되는 주사슬의 i→i+4 수소결합을 잔기 번호로 도식화했다. 실제 공간 배치는 나선형이다.

α 나선의 회전과 축 방향 길이. 계산식은 이상화된 구조를 가정한다. — 그림 4.2-5α 나선의 회전과 축 방향 길이. 계산식은 이상화된 구조를 가정한다.

오른손 감김과 왼손 감김의 축 방향 진행을 비교한 3차원 개념도. — 그림 4.2-6오른손 감김과 왼손 감김의 축 방향 진행을 비교한 3차원 개념도.

α 나선 바퀴(helical wheel)의 개략 모형. 잔기마다 약 100°씩 회전하며 서로 다른 곁사슬이 양면에 분포할 수 있다. — 그림 4.2-7α 나선 바퀴(helical wheel)의 개략 모형. 잔기마다 약 100°씩 회전하며 서로 다른 곁사슬이 양면에 분포할 수 있다.

일부 아미노산의 나선 성향에 따른 상대 자유에너지 차이. Pace·Scholtz(1998)의 실험 기반 척도를 발췌했으며 Ala=0의 상대값이다. 값이 클수록 이 특정 척도에서 나선 내부 형성이 불 — 그림 4.2-8일부 아미노산의 나선 성향에 따른 상대 자유에너지 차이. Pace·Scholtz(1998)의 실험 기반 척도를 발췌했으며 Ala=0의 상대값이다. 값이 클수록 이 특정 척도에서 나선 내부 형성이 불리하다.

Pro와 Gly가 α 나선에 미치는 영향의 차이를 나타낸 개념도. 실제 영향은 서열 위치와 주변 구조에 따라 달라진다. — 그림 4.2-9Pro와 Gly가 α 나선에 미치는 영향의 차이를 나타낸 개념도. 실제 영향은 서열 위치와 주변 구조에 따라 달라진다.

역평행 β 판과 평행 β 판의 방향성 및 가닥 사이 수소결합을 나타낸 개략도. 화살표는 각 β 가닥의 N→C 방향을 나타낸다. — 그림 4.2-10역평행 β 판과 평행 β 판의 방향성 및 가닥 사이 수소결합을 나타낸 개략도. 화살표는 각 β 가닥의 N→C 방향을 나타낸다.

병풍형 β 가닥의 기하학과 교대로 뻗는 곁사슬. 이해를 돕기 위한 단순화된 측면도다. — 그림 4.2-11병풍형 β 가닥의 기하학과 교대로 뻗는 곁사슬. 이해를 돕기 위한 단순화된 측면도다.

α 나선과 β 가닥의 잔기당 축 방향 길이(대표 근삿값)의 비교. — 그림 4.2-12α 나선과 β 가닥의 잔기당 축 방향 길이(대표 근삿값)의 비교.

네 잔기로 이루어진 β 돌이의 개념도. 그림의 호는 실제 결합 위치가 아닌 방향 전환을 강조한 모형이다. — 그림 4.2-13네 잔기로 이루어진 β 돌이의 개념도. 그림의 호는 실제 결합 위치가 아닌 방향 전환을 강조한 모형이다.

대표적인 β 돌이 유형 I·II·I′·II′의 가운데 두 잔기에 대한 전형적 φ·ψ 값. 단백질에 따라 각도가 변한다. — 그림 4.2-14대표적인 β 돌이 유형 I·II·I′·II′의 가운데 두 잔기에 대한 전형적 φ·ψ 값. 단백질에 따라 각도가 변한다.

φ와 ψ의 정의에 사용되는 네 원자와 중심 회전축을 단순화한 구조 모형. — 그림 4.2-15φ와 ψ의 정의에 사용되는 네 원자와 중심 회전축을 단순화한 구조 모형.

라마찬드란 도표의 주요 허용 영역을 나타낸 교육용 개념 모형. 실제 결정구조의 통계 분포나 검증용 경계와 일치한다고 가정하지 않는다. — 그림 4.2-16라마찬드란 도표의 주요 허용 영역을 나타낸 교육용 개념 모형. 실제 결정구조의 통계 분포나 검증용 경계와 일치한다고 가정하지 않는다.

Gly와 Pro의 허용 이면각 범위에 대한 정성적 비교. 실제 허용 영역의 형태와 비율은 구조 통계에 따라 다르다. — 그림 4.2-17Gly와 Pro의 허용 이면각 범위에 대한 정성적 비교. 실제 허용 영역의 형태와 비율은 구조 통계에 따라 다르다.

CD 분석의 측정 원리. 좌·우 원편광의 흡광도 차이를 측정하며 시료의 2차 구조 정보가 스펙트럼에 반영된다. — 그림 4.2-18CD 분석의 측정 원리. 좌·우 원편광의 흡광도 차이를 측정하며 시료의 2차 구조 정보가 스펙트럼에 반영된다.

대표적인 α 나선·β 판·불규칙 구조의 far-UV CD 스펙트럼을 교육용으로 모사한 그래프. 세로축은 임의 단위이며 실험 데이터가 아니다. — 그림 4.2-19대표적인 α 나선·β 판·불규칙 구조의 far-UV CD 스펙트럼을 교육용으로 모사한 그래프. 세로축은 임의 단위이며 실험 데이터가 아니다.

가상 α 60%·β 30%·불규칙 10% 신호를 단순 합성한 개념 그래프. 실제 단백질의 구조 분율을 측정한 결과가 아니다. — 그림 4.2-20가상 α 60%·β 30%·불규칙 10% 신호를 단순 합성한 개념 그래프. 실제 단백질의 구조 분율을 측정한 결과가 아니다.

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