01
근육의 주요 운동 단백질은 액틴과 마이오신이다
- G-액틴 = 약 42 kDa 구형 단량체, 중합하면 F-액틴
- F-액틴 = 두 가닥 나선 미세섬유, 굵기 약 7 nm, (+)·(−) 말단의 구조·동역학 차이
- G-액틴은 ATP/ADP 결합, 중합·탈중합이 세포골격 동적 성질의 바탕
- 마이오신 II = 중쇄 2개 + 경쇄 4개, 골격근 아이소폼은 약 500 kDa 규모
- 머리 = 액틴 결합 부위 + ATPase 활성 부위, 목 = 작은 회전을 증폭하는 지렛대
- 두 꼬리 = 굵은 필라멘트 몸통 형성
02
다른 단백질들이 필라멘트를 정연하게 배열한다
- 가는 필라멘트 = 액틴 + 트로포미오신 + 트로포닌
- 트로포미오신 = 액틴을 따라 놓인 길쭉한 단백질, 마이오신 결합 부위 접근 제한
- 트로포닌 3부분: TnC(Ca²⁺ 결합), TnI(억제), TnT(트로포미오신 결합)
- 굵은 필라멘트 = 꼬리를 묶어 양방향으로 뻗고 중앙은 머리가 없는 민머리 영역
- 양쪽 머리가 반대 방향으로 힘을 내 양쪽 Z판의 가는 필라멘트를 M선 쪽으로 견인
- 근절 = 인접한 두 Z판 사이 단위, A대는 굵은 필라멘트 구간으로 길이 유지
- I대 = 가는 필라멘트만, H대 = 굵은 필라멘트만, M선 = 중심 정렬·결합 관여
03
마이오신과 액틴의 상대적 미끄러짐이 근육을 수축시킨다
- 수축 시 Z판 간 거리 감소, A대는 거의 일정, I대·H대는 감소
- 띠 변화 = 두 필라멘트의 중첩 증가, 필라멘트 자체 길이는 변하지 않음
- 교차다리 = 마이오신 머리가 액틴에 결합한 상태
- 교차다리 순환: ATP 결합 → 분리 → ATP 가수분해 후 재배향 → 액틴 결합 → Pi 방출·힘 발생 → ADP 방출
- 순환 반복이 필라멘트 상대 운동을 만들고, ATP 부족 시 강직 결합 상태에서 분리 불가
- 신경 자극 → 근형질세망 Ca²⁺ 방출 → TnC 결합 → 트로포미오신 위치 변화 → 결합 부위 노출
- 자극 종료 시 SERCA Ca²⁺-ATPase가 Ca²⁺ 회수(ATP 소비)하며 이완
- 길이–장력 관계: 과도한 신장은 가교 수 감소, 과도한 단축은 필라멘트 간섭으로 능동 장력 감소
- 타이틴과 결합조직의 수동 장력은 별도로 고려
04
화학에너지는 분자 모터의 기계적 일로 변환된다
- ATP + H₂O → ADP + Pi의 표준 자유에너지 변화 약 −30.5 kJ/mol(25°C, pH 7)
- 세포 내 실제 ΔG는 농도 조건에 따라 더 음수, ΔG = ΔG°′ + RT ln([ADP][Pi]/[ATP])
- 음의 ΔG = 전체 반응이 유리하다는 뜻, 결합 절단이 에너지를 만드는 것은 아님
- 마이오신은 ATP 결합·가수분해·생성물 방출을 구조 변화와 연결해 운동
- 일 W = Fd, 힘은 pN·거리는 nm 규모 → 에너지 10⁻²¹ J 수준
- 효율 η = W/(|ΔG_ATP|/N_A) × 100, 조건과 측정 정의에 따라 달라짐
- 예: 5 pN × 8 nm = 4.0×10⁻²⁰ J, ΔG −50 kJ/mol 가정 시 효율 약 48%
- 사후 강직 = ATP 고갈 + 이온 항상성 붕괴의 복합 현상, “ATP 없으면 수축이 강해진다”는 설명은 부정확
05
분자 모터의 원리는 근육 밖에서도 활용된다
- 마이오신 V = 액틴을 따라 세포 내 화물 수송
- 키네신·다이네인 = 미세소관을 레일로 사용
- 일반형 키네신은 미세소관 (+) 말단 쪽, 세포질 다이네인은 (−) 말단 방향 이동
- 모든 키네신·마이오신의 방향과 보행 방식이 동일하지는 않음(예외 아이소폼 존재)
- 부하 증가 시 수축 속도 감소, ATP 소비와 이동 거리로 기계적 일 산출 가능
- 공통 원리 = ATP 결합·가수분해 주기에 결합·분리·재배향을 결합해 방향성 운동 생성
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